Vorkommen und Wirkung unterschiedlicher Arten von Antikörpern (Immunglobulinen)

Antikörper sind wichtig zur Abwehr von Krankheitserregern. Es gibt verschiedene Arten von Antikörpern.

Immunglobuline heften sich zwischen Fremdkörper und körpereigene Zelle, um ersteren unschädlich zu machen

In der Medizin werden Antikörper auch als Immunglobuline (Ig) bezeichnet. Dabei handelt es sich um Eiweiße (Proteine) aus der Klasse der Globuline.

Eigenschaften

Antikörper sind für das Immunsystem von großer Bedeutung. So dienen sie dazu, Krankheitserreger abzuwehren, wobei sie sich an einem Ende mit dem Fremdkörper verbinden. Mit ihrem anderen Ende heften sie sich an körpereigene Zellen an, von denen der Fremdkörper schließlich unschädlich gemacht wird. Auf diese Weise kann der Organismus vor Infektionen geschützt werden.

Antikörper wehren die Krankheitserreger im Körper ab
Antikörper wehren die Krankheitserreger im Körper ab

Antikörper haben die Eigenschaft, hochspezifisch zu sein. Das bedeutet, dass von ihnen lediglich bestimmte Strukturen eines Krankheitserregers gebunden werden. So sind zum Beispiel Antikörper gegen Grippeviren nicht in der Lage, gegen Erreger von anderen Erkrankungen, wie beispielsweise einer Lungenentzündung, vorzugehen.

Die Programmierung der Immunglobuline findet während deren Herstellung statt. Gebildet werden die Antikörper von den Plasmazellen, die wiederum aus B-Lymphozyten hervorgehen. Geraten die Plasmazellen zum Beispiel in Kontakt mit einem Virus, stellen sie speziell auf den Eindringling abgerichtete Antikörper her, die ihn binden und unschädlich machen sollen.

Zu den Fähigkeiten der Immunglobuline gehört das Blockieren oder Neutralisieren von Bakteriengiften. Außerdem unterbinden sie das Anheften von Viren an die Körperzellen.

Da sie Bakterien unbeweglich machen, können diese nicht in benachbarte Gewebe vordringen. Schließlich nehmen Phagozyten (Fresszellen) Bakterien oder andere fremde Substanzen auf und machen sie unschädlich.

Bestimmung

In folgenden Situationen werden Immunglobine bestimmt:

  • bei einem Verdacht auf Immundefekte
  • bei einer erhöhten Infektanfälligkeit
  • bei einem Verdacht auf chronisch entzündliche Krankheiten
  • bei chronischen Leberkrankheiten
  • bei einem Verdacht auf Erkrankungen, bei denen es zu einer Vermehrung von Antikörpern kommt

Arten von Immunglobulinen

Immunglobuline lassen sich in unterschiedliche Unterklassen einteilen. Dazu gehören:

  • Immunglobulin A (IgA)
  • Immunglobulin D (IgD)
  • Immunglobulin E (IgE)
  • Immunglobulin G (IgG)
  • Immunglobulin M (IgM) sowie
  • Immunglobulin W (IgW) und
  • Immunglobulin Y (IgY).

Je nach Unterart liegen die Antikörper frei gelöst im Blut wie IgG und IgM, in anderen Körperflüssigkeiten wie dem Speichel oder zellgebunden wie IgE vor.

Im Folgenden gehen wir etwas näher auf die unterschiedlichen Arten von Immunglobulinen ein.

Immunglobulin A

Immunglobulin A (IgA) kommt vor allem in externen Körperflüssigkeiten vor, wie

Dort entfaltet sich seine wichtige Funktion zur Abwehr von Krankheitserregern. Der Anteil an Immunglobulin A im Blutserum liegt bei ca. 15 Prozent. Seine Synthese erfolgt durch Plasmazellen, die sich unter dem Epithel befinden.

Immunglobulin A kommt sowohl als Monomer (als ein Molekül) oder als Dimer (zwei Moleküle) vor. Dimere bezeichnet man als sekretorisches Immunglobulin A (sIgA). Ist ein Mensch nicht imstande, Immunglobulin A herzustellen, sprechen Mediziner von einem selektiven Immunglobulin-A-Mangel, wobei es sich um eine Krankheit handelt.

Struktur

Immunglobulin A lässt sich in zwei verschiedene Subtypen, die man als IgA1 und IgA2 bezeichnet, unterteilen. Zwischen diesen beiden Klassen bestehen Unterschiede in der Molekülmasse der H-Kette. Das sekretorische Immunglobulin A setzt sich aus

  • zwei IgA-Molekülen
  • einem Polypeptid
  • einer J-Kette und
  • einer sekretorischen Komponente bzw. einem Sekretionsstück

zusammen. Diese SC-Kette ist wichtig für den Transport auf Schleimhäute sowie für den Schutz vor Verdauungsenzymen.

Immunglobulin D

Bei Immunglobulin D (IgD) handelt es sich um ein Y-förmiges Antikörpermolekül. Es kommt in geringer Menge im Blutplasma vor und dient als Rezeptor für Antigene.

Eigenschaften

Immunglobulin D bildet einen Bestandteil der B-Lymphozytenmembran. Verlässt eine B-Zelle das Knochenmark, erfolgt die Herstellung von IgD. Nachdem die B-Zelle vollständig aktiviert wurde, bilden sich sowohl IgD als auch IgM. Zu den Funktionen von IgD gehört das Binden und Aktivieren von basophilen Granulozyten und Mastzellen.

IgD zählt zu den Monomeren und setzt sich aus zwei schweren, langen Proteinketten, die auch als H-Ketten bezeichnet werden, sowie zwei leichten, kurzen Ketten (L-Ketten) zusammen. Das Immunglobulin weist die Form des Buchstaben Y auf.

An den beiden kurzen Enden sind die Bindungsstellen zu finden, die eine Anbindung an die Epitope von Antigenen ermöglichen. Das Molekulargewicht eines IgD-Moleküls liegt bei 180 Kilodalton (kDa).

Eine typische Eigenschaft des Immunglobulin D ist, dass es in freier, nicht-zellständiger Form rasch abgebaut wird. Sein Anteil an allen Antikörpern beträgt ca. 0,2 Prozent.

Immunglobulin E

Zu den Aufgaben von Immunglobulin E (IgE) gehört die Abwehr von Parasiten und Würmern. Es kann allerdings auch Allergien auslösen.

Eigenschaften

Der Anteil an Antikörpern der Klasse IgE liegt bei ungefähr 0,1 Prozent. In freier Form ist das Immunglobulin E im Blutplasma praktisch nicht vorzufinden. Dagegen kommt es auf den Zellmembranen von

  • basilophilen Granulozyten
  • eosinophilen Granulozyten und
  • Mastzellen

vor. Grundlage dieses Bindungsverhaltens ist die Anwesenheit von Rezeptoren für den IgE-FC-Teil auf den genannten Zelltypen. Ähnlich wie IgD und IgG, ist Immunglobulin E Y-förmig. Allerdings verfügt es über einen längeren Stamm.

IgE zählt zu den Monomeren und weist ein Molekulargewicht von 190 kDa auf. Es verfügt über zwei Antigenbindungsstellen.

Das Immunglobulin kann auch Allergien hervorrufen. So veranlasst es die Mastzelle, bei Bindung eines Allergens, zum Ausschütten von allergieauslösenden Stoffen wie Histamin.

Diagnostische Bedeutung

Immunglobulin E ist wichtig, um verschiedene allergische Erkrankungen diagnostizieren zu können. Dazu gehören vor allem

  • allergische Alveolitis
  • das Churg-Strauss-Syndrom
  • eosoniphile Gastroenteritis
  • Wegenersche Granulomatose und
  • allergische bronchopulmonale Aspergillose.

Bei Parasitenbefall liegen oftmals erhöhte IgE-Werte vor. Als sinnvoll gilt die Bestimmung des Immunglobulin E auch bei Erkrankungen wie dem Quincke-Ödem, Urtikaria oder T-Zell-Defekten.

Immunglobulin G

Die wichtigste Klasse aller Antikörper stellt Immunglobulin G (IgG) dar. So handelt es sich bei rund 80 Prozent aller Immunglobuline im Blut um IgG. Zu finden sind die Immunglobuline aber nicht nur im Blut, sondern auch in der Lymphflüssigkeit und im Darm.

Eigenschaften

Die Herstellung von Immunglobulin G erfolgt durch Plasmazellen oder Lymphozyten nach dem Kontakt mit einem Antigen. Die Zusammensetzung der IgG besteht aus zwei kurzen und zwei langen Proteinketten.

Die langen, schweren Ketten weisen eine Molekülmasse von 50.000 Dalton auf, während die Molekülmasse der leichten Ketten 22.000 Dalton beträgt. Das Immunglobulin G hat die Form eines Ypsilons und ist an seinen kurzen Enden mit zwei Bindungsstellen ausgestattet, die dazu dienen, den Antikörper an Antigene oder Haptene zu binden.

Als einzige Antikörper-Art ist das IgG in der Lage, während einer Schwangerschaft über die Plazenta der Mutter in das Blut des ungeborenen Kindes zu gelangen. Auf diese Weise lässt sich das Baby zeitweilig vor Infektionen schützen.

Funktionen

Zu den wichtigsten Aufgaben von Immunglobulin G gehören die

  • Markierung
  • Agglutination und
  • Ausschaltung

von Antigenen. Allerdings können die IgG-Antikörper das Ziel nicht selbst zerstören. Stattdessen markieren sie es und machen es leichter angreifbar für andere Abwehrsysteme.

Allerdings ist ein IgG nur dazu in der Lage, sich an ein einziges Antigen zu binden. Im Rahmen der Immunantwort des Körpers stellen die IgG die Antikörper der Sekundärantwort dar und schützen in erster Linie vor Infektionen durch Viren oder Bakterien.

Kommt es zu Störungen bei der Bildung von IgG-Antikörpern, sprechen Mediziner von einer Gammopathie. Ist die Herstellung von Immunglobulin G herabgesetzt, besteht die Gefahr von teils schweren Infektionskrankheiten.

Immunglobulin M

Eine weitere Klasse von Antikörpern stellt Immunglobulin M (IgM) dar. IgM-Antikörper bilden bei einer frischen Infektion die Primärantwort im Rahmen der Immunantwort des Organismus. So sind sie die erste Antikörperklasse, die im Blut in Erscheinung tritt.

Eigenschaften

Immunglobulin M setzt sich aus fünf Subeinheiten zusammen. Diese werden an ihren langen Enden miteinander verbunden.

Bei ca. 5 bis 10 Prozent aller Antikörper handelt es sich um IgM. Die speziellen Immunglobuline kommen im Blut und in der Lymphflüssigkeit vor.

Die Grundeinheit von Immunglobulin M besteht aus zwei kurzen bzw. leichten sowie zwei langen bzw. schweren Proteinketten. Außerdem hat es die Form eines Ypsilons, an dessen kurzen Enden die Bindungsstellen liegen, die die Bindung an ein Antigen ermöglichen.

IgM-Antikörper liegen als Pentamere vor. Sie verfügen über ein Molekulargewicht von 900 Kilodalton. Für das Zusammenhalten der einzelnen Monomere ist die J-Kette verantwortlich.

Ähnlich wie die IgG-Antikörper können auch die IgM-Antikörper Antigene verkleben und neutralisieren. Eine direkte Markierung ist ihnen jedoch nicht möglich.

Sie sind aber in der Lage, das Komplementsystem zu aktivieren. In der medizinischen Diagnostik sind erhöhte IgM-Werte ein Hinweis auf momentan stattfindende Infektionen.

Immunglobulin W

Das Immunglobulin W (IgW) kennt man erst seit 1996. In diesem Jahr wurde es in einer Haiart, dem Sandbankhai, entdeckt. Einige Jahre später ließ es sich auch in Lungenfischen nachweisen.

Eigenschaften

Bislang gibt es noch keine detaillierten Untersuchungsergebnisse über die Funktionen und die Struktur von Immunglobulin W. Es wird vermutet, dass es über einige Eigenschaften eines hypothetischen Ur-Immunglobulins verfügt. Aus diesem Grund ist die Entdeckung des IgW-Antikörpers zur Erforschung der Evolution des Immunsystems durchaus von Bedeutung.

Immunglobulin Y (IgY)

Immunglobulin Y (IgY), auch Chicken IgG genannt, ist ein Immunglobulin-Molekül, das im Blutserum von Hühnern sowie im Eigelb von Hühnereiern vorkommt. Genau wie alle anderen Immunglobuline sind auch die IgY-Antikörper Proteine, die als Reaktion auf Antigene entstehen.

Eigenschaften

Immunglobulin Y gilt als funktionelles Äquivalent zu Immunglobulin G. So setzt es sich, genau wie IgG, aus zwei schweren und zwei leichten Ketten zusammen.

Strukturelle Unterschiede bestehen allerdings bei den schweren Ketten. Diese erreichen bei Immunglobulin Y eine Molekülmasse von rund 65,1 Kilodalton, womit sie etwas größer sind als im Vergleich zu Immunglobulin G. Dagegen fallen die leichten Ketten mit einer molaren Masse von ca. 18,7 Kilodalton vergleichsweise kleiner aus.

Insgesamt liegt die molare Masse von Immunglobulin Y bei 167 Kilodalton. Funktionell lässt sich IgY zum Teil sowohl mit Immunglobulin G als auch mit Immunglobulin E vergleichen. Allerdings bindet sich IgY weder an Protein A bzw. Protein G noch an zelluläre Fc-Rezeptoren. Auch das Komplementsystem wird nicht von dem Antikörper aktiviert.

Verwendung in Nahrungsmitteln

In Asien, wie zum Beispiel in Japan, benutzt man Immunglobulin Y als Bestandteil von Lebensmitteln. Dazu gehören zum Beispiel bestimmte Joghurtsorten.

Auf diese Weise lässt sich das Anheften des Bakteriums Heliobacter pylori im Magen verhindern. Zu diesem Zweck gewinnt man das Immunglobulin Y aus den Eiern von immunisierten Hühnern. Auch gegen andere Bakterienarten wie Salmonellen oder gegen Viren lässt sich IgY als Nahrungsbestandteil verwenden.

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Quellenangaben
  • oberfläche mit bakterien © Sebastian Kaulitzki - www.fotolia.de
  • isolierte antikörper © Sebastian Kaulitzki - www.fotolia.de

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